les protéines

[BSH]

Généralités

Une protéine est un enchainement d’au moins 50 acides aminés (pour simplifier j’écris AA).
Un AA est une molécule dont un atome de carbone (Cα) porte :
- un acide carboxylique (COOH)
- une amine primaire (NH2)
- une chaine latérale carbonée R droite (aliphatique) ou cyclique dont la taille et la nature varie selon l’AA.

NH2-CH-COOH
|
R (normalement le R est sous le CH)
La chaine latérale est constituée selon l’AA de carbones avec des H auxquels il faut ajouter une fonction S (soufre), OH (alcool)… attention : il ne faut pas confondre « R » de la chaine carbonée avec le « R » abréviation donné à l’arginine.

Il existe 20 AA naturels dits aussi standards:
Alanine (A) ---> C3H7NO2
Cystéine (C) ---> C3H7NO2S
Aspartate (D) ---> C4H7NO4
Glutamate (E) ---> C5H9NO4
Phénylalanine (F) ---> C9H11NO2
Glycine (G) --->C2H5NO2
Histidine (H) --->C6H9N3O2
Isoleucine (I) ---> C6H13NO2
Lysine (K) ---> C6H14N2O2
Leucine (L) ---> C6H13NO2
Méthionine (M) ---> C5H11NO2S
Asparagine (N) ---> C4H8N2O3
Proline (P) ---> C5H9NO2
Glutamine (Q) ---> C5H10N2O3
Arginine (R) ---> C6H14N4O2
Sérine (S) ---> C3H7NO3
Thréonine (T) ---> C4H9NO3
Valine (V) ---> C5H11NO2
Tryptophane (W) ---> C11H12N2O2
Tyrosine (Y) ---> C9H11NO3

Chez les mammifères, certains AA sont indispensables (essentiels) mais ne sont pas fabriqués par l’organisme : F, H, I, K, L, M, T, V, W ou fabriqués en faible quantité : R ,Y et doivent donc être apportés par l’alimentation
Remarque: la taurine est un dérivé de la cystéine et de la méthionine.

Les AA se lient entre eux (appelé liaison peptidique) par le COOH (C-ter) d’un AA et le NH2 (N-ter) de l’AA suivant. Sachant que le nombre d’acides aminés dans une protéine est très important, il existe donc une infinité de protéines. L’ordre d’enchainement des AA est génétique.

Les protéines animales sont « des protéines complètes » puisqu’elles possèdent tous les acides amines essentiels.
Les protéines végétales sont « des protéines incomplètes » puisque plusieurs AA essentiels manquent. Il faut sélectionner des protéines végétales qui sont complémentaires afin d'optimiser l’excédant d'AA non essentiels en ayant malgré tout, tous les AA essentiels. L'organisme ne stocke pas les AA donc moins il y a d’AA à éliminer (détruire), mieux c’est.
La liaison peptidique relie COOH portée par Cα d’un AA et NH2 portée par Cα de l’AA suivant.
NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH ---> NH2-CH-CO -- NH-CH-COOH
| | | |
R R R R

(normalement il y a un R sous chaque CH)

- 80% des protéines catabolisées servent à fabriquer de nouvelles protéines
- 20% sont éliminées dans les excréments et l’urine.

Une protéine est détruite (dégradée) par des enzymes protéolytiques (dites aussi protéases, protéinase, peptidase). Ces enzymes sont soit des endopeptidases qui hydrolysent la liaison peptidique dans une chaine, soit des exopeptidases qui hydrolysent la liaison peptidique en bout de chaine.
Remarque : Une enzyme est une protéine avec une fonction particulière.
La pepsine est la seule protéase qui digère le collagène.
Un peptide est un enchainement d’un petit nombre d’AA contrairement à une protéine

Catabolisme (dégradation) digestif des protéines

Durant la digestion et à partir de l'estomac, les protéines alimentaires sont hydrolysées par des protéases et coupées en polypeptides pour fournir AA à l'organisme.
La digestion des protéines alimentaires se fait en 3 étapes:
1) étape intraluminale
2) étape membranaire
3) étape cytosolique
Je vous épargne les détails….


Métabolisme des AA

Je vous épargne les détails sur la biosynthèse des AA indispensables et non-indispensables.

Les AA sont transportés jusqu’au foie où ils seront catabolisés.
- Le foie capte 75% AA alimentaires et les utilise pour fabriquer ses propres protéines dont l’organisme a besoin.
- Le muscle + rein captent les 25% restant. La destruction des AA en excès conduit à la formation d’urée sécrétée par le foie dans la circulation sanguine. Le rein va la concentrer et l’éliminer dans les urines. Un dysfonctionnement rénal entraine une difficulté à éliminer l’urée par conséquent le taux sanguin augmente. Si 5% sont éliminés dans les selles, 95% sont éliminés dans les urines dont 90% sont sous forme d’urée.
- Il y a d’autres voies d’élimination mais elles sont mineures

Les acides aminés en excès ne peuvent pas être stockés et ne peuvent pas être éliminé s’ils sont entiers : il faut donc les dégrader. Le NH2 est transformé en urée et le squelette carboné est transformé soit en acétylCoA, soit en pyruvate. Des acides gras, des corps cétoniques et du glucose peuvent être fabriqués à partir ces AA.

La dégradation des AA se fait en 4 étapes :

1) la transamination

Cette réaction se fait en deux étapes dans le cytoplasme (= cytosol) des hépatocytes et sous l’action des transaminases:
- L’ASAT (aspartate amino transférase) catalyse le transfert du groupement NH2 de l’Asp sur l’α -cétoglutarate pour donner de l’oxaloacétate et du glutamate.
-L’ALAT (alanine amino transférase) transporte le groupement NH2 d’A sur un α-cétoglutarate pour donner du pyruvate et E.

Ce sont les deux enzymes les plus importantes retrouvées au niveau du foie. En cas de problèmes hépatiques il y a libération dans la circulation sanguine de ASAT et ALAT. Plus le taux augmente, plus le foie est atteint.

2) Désamination oxydative (dans la mitochondrie)

Cette étape est catalysée par la glutamate déshydrogénase (enzyme) qui utilise NAD+ ou NADP+ (coenzyme). Elle est inhibée par le GTP et activée par l’ATP. Il y a formation de NH4+ à partir du Glu.

3) Cycle de l’urée (dans le foie)

Les animaux excrètent de l’azote en excès provenant principalement de la dégradation des AA sous forme: ammoniac NH3 (ou ion ammonium NH4+), urée et acide urique voir la créatinine. L’acide urique et l’urée sont les produits finaux de l’élimination de l’azote. L’urée est synthétisée dans le foie par l’intermédiaire des enzymes du cycle de l’urée. Elle passe dans le sang et est éliminée dans le rein pour être excrété dans les urines.
Le cycle de l’urée se fait en 5 étapes (chaque étape étant catalysée par une enzyme différente).

Etape 1 : réaction irréversible. La carbamyl phosphate synthétase catalyse la condensation et l’activation des ammoniac et bicarbonate en utilisant 2ATP. On obtient le carbamyl-phosphate.
La carbamyl phosphate synthétase activée par le N-acétyl-glutamate. Le N-acétyl-glutamate est synthétisé à partir du Glu et de l’acétylCoA sous l’influence d’une N-glutamate synthétase. La production de l’urée au niveau du foie est fonction de la concentration en N-acétyl-glutamate.

Etape 2 : ornithine trans carbamylase transfère le groupement carbamyl sur l’ornithine pour donner de la citrulline qui sort de la mitochondrie et se retrouve dans le cytosol

Etape 3 : l’argino-succinate synthétase (avec de l’ATP) incorpore un atome azote à partir de la fonction amine d’un N pour former de l’argino-succinate

Etape 4 : l’argino-succinase coupe l’argino-succinate en R (précurseur de l’urée) et fumarate

Etape 5: l’arginase hydrolyse R en ornithine et en urée. L’ornithine formée peut retournée dans la mitochondrie pour refaire un cycle

Le cycle de l’urée transforme deux groupes aminés: un étant un ammoniac situé dans la mitochondrie, l’autre provient de D au niveau du cytoplasme de l’hépatocyte.
Une absence d’une des 5 enzymes entraine la mort. Une déficience partielle d’une des enzymes provoque une accumulation d’ammoniac en amont = toxicité. L’excès d’ammoniac provoque une augmentation des concentrations en E et Q.

Remarque : c’est un ou une enzyme

4) Devenir des squelettes carbonés

Le but de la dégradation des AA est de former des intermédiaires métaboliques qui pourront être convertis en glucose ou oxydés par le cycle de l’acide citrique. Les squelettes carbonés vont être incorporés dans 7 intermédiaires métaboliques: acétyl CoA, acétoacétyl CoA, -cétoglutarate, fumarate, oxaloacétate, pyruvate et succinyl CoA.

Le squelette carboné est dégradé différemment selon l’AA:
- les cétogènes (donnent des corps cétoniques) sont dégradés en acétylCoA ou acétoacétylCoA K et L
- les glucoformateurs: A, C, D, E, G, H, M, N, P, Q, R, S, V
- les mixtes (cétogènes et glucoformateurs): I, F, T, W ,Y


Choix de la meilleure protéine

Il a été vu en introduction qu’une protéine est un enchainement d’au moins 50 AA et qu’il existe différents AA. Il existe donc une infinité de protéines et l’organisme produit donc une infinité de protéines dont les proportions de chaque protéine varient.
Les besoins en protéines de chaque espèce et chaque individu sont particuliers. Un chat en bonne santé et castré a besoin d’un nombre très, très importants d’AA qui sont apportés par plusieurs dizaine de millions protéines différentes pour vivre et être en bonne santé. Grâce aux différentes études menées, les meilleures protéines ont été trouvées.
La protéine moyenne = la meilleure protéine = la protéine de référence doit être formée de 6AA (ce qui est faux dans cet exemple puisqu’une protéine doit faire plus de 50AA) et doit être:
AA1—AA2—AA3—AA4—AA4—AA1 (il y a donc en réalité que 4 AA différentes dans cette protéine) mais l’organisme pour fonctionner tant bien que mal peut se contenter essentiellement que de 4 AA qui sont AA1, AA3 et 2AA4

Si une croquette « x » a une protéine formée que de 5AA qui sont identiques aux 5 premiers AA de la protéine de référence. Il manque juste un AA1 pour être la meilleure protéine. Cette croquette a donc la protéine idéale dit aussi de bonne qualité puisqu’elle est quasi identique à la protéine de référence et possèdes les 4AA indispensable pour que l’organisme fonctionne.
Si une marque « y » n’a que des protéines AA1, il manquera donc AA2,AA3, AA4 et l’animal pourra donc manger n’importe quelle quantité de ces croquettes, il lui manquera toujours 2 catégories d’ AA essentiels qui sont AA3 et AA4. L’organisme ne peut donc pas fonctionner !

Si une croquette « w » a une protéine formée AA1—AA2—AA3—AA4—AA4—AA5—AA2—AA3—AA4—AA5—AA1—AA2
L’organisme fonctionnera quand même mais il y aura 6AA en excès qui doivent être éliminés: 2AA2, 1AA3, 1AA4 et 2AA5 (qui ne sont pas indispensables).

Si une croquette « z » a une protéine formée de 4AA qui sont AA1—AA2—AA3—AA4. L’animal devra manger au moins deux protéines de forme « z » pour avoir 2AA4 qui sont indispensables pour que l’organisme fonctionne. En mangeant 2 croquettes, l’organisme aura 2AA1, 2AA2, 2AA3, et 2AA4. Il y aura donc 2AA en trop qui doivent être éliminés: 1AA2 et 1AA3. L’animal doit donc manger plus pour avoir tous les AA essentiels.

L'organisme ne stocke pas les AA donc moins il y a d’AA à éliminer (détruire), mieux c’est. Si la croquette « x » n’existe plus, la croquette « z » sera donc choisie parce qu’il y a moins d’AA à éliminer par rapport à la croquette « w » .

Dans cet exemple, la meilleure croquette est celle de la marque « x » même si la protéine est d’origine végétale puisqu’elle est plus proche de la protéine de référence. Le mieux c’est quand même la protéine de viande qui est souvent complète contrairement à la protéine végétale qui est complète seulement une fois un mélange réalisé (cf au début).
Pour trouver la meilleure croquette, il faut donc trouver les meilleures protéines (là, j’ai fais un exemple avec quelques d’AA et pour une seule protéine), les meilleurs glucides, lipides, minéraux… Il faut faire la même chose pour tous les composants et en fonction du statut physiologique et thérapeutique du chat.



Si certains relèvent des erreurs, qu’ils n’hésitent pas à me le dire

[Marie]

Je ne suis pas sûre que tout le monde comprenne ce fil, moi itou ......
Tu n'as pas une explication plus simplifiée